Marino Zerial

Marino Zerial si è laureato in biologia all’Università di Trieste nel 1982 con una tesi sulle malattie da accumulo lisosomiale. Ha svolto esperienze di post-dottorato presso l’Institut Jacques Monod (Parigi, Francia) e presso l’European Molecular Biology Laboratory, EMBL (Heidelberg, Germania). È diventato capogruppo di ricerca all’EMBL nel 1989, Direttore e cofondatore dell’Istituto Max Planck di Biologia Molecolare Cellulare e Genetica, MPI-CBG, (Dresda, Germania) nel 1998. Inoltre, è professore onorario presso la Facoltà di Medicina della Technische Universität Dresden (Germania).

Marino Zerial ha dato contributi fondamentali per la comprensione dei meccanismi molecolari del traffico intracellulare, in particolare dei processi che permettono alle cellule di internalizzare molecule, quali sostanze nutritive e di segnalazione, conosciute col nome di endocitosi. Il suo lavoro sulle Rab GTPasi come regolatori principali della biogenesi degli organelli e della fusione delle membrane ha stabilito principi chiave citati nei libri di testo. Ha lavorato a diversi progetti traslazionali, tra cui il ruolo dell’endocitosi nell’infezione batterica, lo sviluppo di screening ad alto contenuto di immagini, la somministrazione di macromolecole terapeutiche e lo studio delle malattie del fegato umano.

Marino Zerial è stato insignito di numerosi premi di ricerca internazionali, come il FEBS Anniversary Prize del 1994, il Chiara D’Onofrio Prize (1999), il Gottfried Wilhelm Leibniz Prize (2006) e il Fritz Lipmann Honorary Lecture, premio della Società tedesca di biochimica e biologia molecolare (2019). È stato eletto Membro EMBO nel 1996 e Membro dell’Istituto Veneto di Scienze, Lettere ed Arti nel 2019. Inoltre, è stato recentemente eletto membro onorario internazionale dell’American Academy of Arts and Sciences (2021).

Pubblicazioni

  • 09/2005 - Cell

    Rab Conversion as a Mechanism of Progression from Early to Late Endosomes

    The mechanisms of endosome biogenesis and maintenance are largely unknown. The small GTPases Rab5 and Rab7 are key determinants of early and late endosomes, organizing effector proteins into specific membrane subdomains. Whether such Rab machineries are indefinitely maintained on membranes or can disassemble in the course of cargo transport is an open question. Here, we […]

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  • 08/1999 - Cell

    Oligomeric Complexes Link Rab5 Effectors with NSF and Drive Membrane Fusion via Interactions between EEA1 and Syntaxin 13

    SNAREs and Rab GTPases cooperate in vesicle transport through a mechanism yet poorly understood. We now demonstrate that the Rab5 effectors EEA1 and Rabaptin-5/Rabex-5 exist on the membrane in high molecular weight oligomers, which also contain NSF. Oligomeric assembly is modulated by the ATPase activity of NSF. Syntaxin 13, the t-SNARE required for endosome fusion, […]

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  • 02/1999 - Nature

    The Rab5 effector EEA1 is a core component of endosome docking

    Intracellular membrane docking and fusion requires the interplay between soluble factors and SNAREs. The SNARE hypothesis1 postulates that pairing between a vesicular v-SNARE and a target membrane z-SNARE is the primary molecular interaction underlying the specificity of vesicle targeting as well as lipid bilayer fusion. This proposal is supported by recent studies using a minimal artificial […]

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  • 09/1992 - Cell

    The small GTPase rab5 functions as a regulatory factor in the early endocytic pathway

    We have investigated the in vivo functional role of rab5, a small GTPase associated with the plasma membrane and early endosomes. Wild-type rab5 or rab5ile 133, a mutant protein defective in GTP binding, was overexpressed in baby hamster kidney cells. In cells expressing the rab5ile 133 protein, the rate of endocytosis was decreased by 50% […]

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  • 07/1990 - Cell

    Localization of low molecular weight GTP binding proteins to exocytic and endocytic compartments

    A set of 11 clones encoding putative GTP binding proteins highly homologous to the yeast YPT1SEC4 gene products have been isolated from an MDCK cell cDNA library. We localized three of the corresponding proteins in mammalian cells by using affinity-purified antibodies in immunofluorescence and immunoelectron microscopy studies. One, the MDCK homolog of rab2, is associated […]

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