
Gaia Pigino
- Associate Head of Structural Biology Research Centre, Biologia Strutturale
- Research Group Leader, Pigino Group
Gaia Pigino è Associate Head del Centro di Biologia Strutturale di Human Technopole.
È, inoltre, responsabile di un gruppo di ricerca al Max Planck Institute of Molecular Cell Biology and Genetics a Dresda, in Germania.
Nata a Siena nel 1976, si è laureata in scienze naturali all’Università di Siena nel 2002. Dopo essere stata research associate nel dipartimento di scienze ambientali dell’Università di Siena nel 2003, ha svolto un dottorato nel Dipartimento di biologia evolutiva dell’Ateneo senese, conseguito nel 2007.
Dal 2007 al 2009 è stata assegnista di ricerca post-dottorato (vincendo un bando del Ministero Italiano dell’Istruzione, dell’Università e della Ricerca – MIUR) presso il laboratorio Cryotechniques for Electron Microscopy dell’Università di Siena.
Nel 2009 ha seguito il prestigioso corso di Fisiologia al Marine Biological Laboratory (MBL) a Woods Hole (Massachusetts, USA) per poi svolgere, dal 2009 al 2011, attività di ricerca post-dottorato al Institute for Molecular Biology and Biophysics, Swiss Federal Institute of Technology (ETH) di Zurigo. Dopo aver vinto una post-doctoral fellowship dell’European Molecular Biology Organization (EMBO), ha iniziato le sue attività di ricerca presso il Biology and Chemistry Department del Paul Scherer Institute (PSI) in Svizzera.
Dal 2012 è responsabile di un gruppo di ricerca nonchè faculty member del Max Planck Institute of Molecular Cell Biology di Dresda.
Dal 2013 svolge attività di insegnamento in qualità di lecturer a studenti master e dottorandi del Max Planck Institute e della Technical University di Dresda.
Negli ultimi quattro anni ha partecipato a più di 40 tra congressi, conferenze, seminari e forum scientifici internazionali in qualità di conference chair o speaker.
Ha conseguito riconoscimenti e fondi per la ricerca a livello internazionale, tra i quali il Keith R. Porter Fellow Award per la Biologia Cellulare nel 2018, un European Research Council (ERC) Consolidator grant nel 2018 e un German Research Foundation (DFG) grant nel 2019.
È autrice di oltre 30 studi pubblicati su prestigiose riviste scientifiche internazionali, per molti dei quali è anche corresponding author. Tra gli articoli consigliati su F1000Prime/FacultyOpinions, il servizio che raccomanda le migliori pubblicazioni nei campi della biologia e della medicina attraverso i giudizi dei più influenti studiosi a livello mondiale, figurano ad esempio: “The molecular structure of mammalian primary cilia revealed by cryo-electron tomography” (Nature Structural Molecular Biology, 2020. “The Cryo-EM structure of Intraflagellar Transport Trains reveals how its motors avoid engaging in a tug-of-war” (Nature Cell Biology, 2018), “Microtubule doublets are double-track railways for intraflagellar transport trains” (Science, 2016), “Cryoelectron tomography of radial spokes in cilia and flagella” (The Journal of Cell Biology, 2011) e “Electron-tomographic analysis of intraflagellar transport particle trains in situ” (The Journal of Cell Biology, 2009).
Attività di ricerca
Nel Centro di biologia strutturale di Human Technopole, Gaia Pigino studierà i meccanismi molecolari necessari per l’assemblaggio e il funzionamento del ciglio, un organello presente nelle cellule eucariote di fondamentale importanza per la salute dell’umano in quanto la sua attività è legata all’insorgenza di numerose patologie, collettivamente definite ciliopatie. Gaia Pigino si occuperà di studiare i meccanismi molecolari e la funzione del ciglio indagando la struttura 3D dei suoi componenti.
Il lavoro di ricerca del suo team si posiziona nell’interfaccia tra biologia strutturale e biologia cellulare molecolare e vedrà l’utilizzo degli strumenti e metodologie più recenti in entrambi i campi: dalla crio-tomografia crioelettronica, alla microscopia a fluorescenza correlativa (CLEM), ai sistemi dinamici ricostituiti in vitro, alla genetica, alla biochimica, fino alla biologia cellulare più classica.
Email: gaia.pigino[at]fht.org
Contatti
Segui
Pubblicazioni
-
10/2024 - Current Biology
Protofilament-specific nanopatterns of tubulin post-translational modifications regulate the mechanics of ciliary beating
Controlling ciliary beating is essential for motility and signaling in eukaryotes. This process relies on the regulation of various axonemal proteins that assemble in stereotyped patterns onto individual microtubules of the ciliary structure. Additionally, each axonemal protein interacts exclusively with determined tubulin protofilaments of the neighboring microtubule to carry out its function. While it is […]
-
08/2024 - Cell
Extensive structural rearrangement of intraflagellar transport trains underpins bidirectional cargo transport
Bidirectional transport in cilia is carried out by polymers of the IFTA and IFTB protein complexes, called anterograde and retrograde intraflagellar transport (IFT) trains. Anterograde trains deliver cargoes from the cell to the cilium tip, then convert into retrograde trains for cargo export. We set out to understand how the IFT complexes can perform these two […]
-
05/2024 - Europe PMC
Tubulin tyrosination/detyrosination governs the spatial segregation of intraflagellar transport trains on axonemal microtubule doublets
Assembly and function of cilia rely on the continuous transport of ciliary components between the cell body and the ciliary tip. This is performed by specialized molecular machines, known as Intraflagellar Transport (IFT) trains. Anterograde IFT trains are powered by kinesin-2 motors and move along the B-tubules (enriched in detyrosinated tubulin) of the ciliary microtubule […]
-
05/2024 - bioRxiv
Tubulin tyrosination/detyrosination regulates the sorting of intraflagellar transport trains on axonemal microtubule doublets
Assembly and function of cilia rely on the continuous transport of ciliary components between the cell body and the ciliary tip. This is performed by specialized molecular machines, known as Intraflagellar Transport (IFT) trains. Anterograde IFT trains are powered by kinesin-2 motors and move along the B-tubules (enriched in detyrosinated tubulin) of the ciliary microtubule […]
-
05/2024 - Current Opinion in Cell Biology
Tubulin posttranslational modifications through the lens of new technologies
The Tubulin Code revolutionizes our understanding of microtubule dynamics and functions, proposing a nuanced system governed by tubulin isotypes, posttranslational modifications (PTMs) and microtubule-associated proteins (MAPs). Tubulin isotypes, diverse across species, contribute structural complexity, and are thought to influence microtubule functions. PTMs encode dynamic information on microtubules, which are read by several microtubule interacting proteins and […]