Gaia Pigino

Gaia Pigino

Gaia Pigino è Associate Head del Centro di Biologia Strutturale di Human Technopole.
È, inoltre, responsabile di un gruppo di ricerca al Max Planck Institute of Molecular Cell Biology and Genetics a Dresda, in Germania.

Nata a Siena nel 1976, si è laureata in scienze naturali all’Università di Siena nel 2002. Dopo essere stata research associate nel dipartimento di scienze ambientali dell’Università di Siena nel 2003, ha svolto un dottorato nel Dipartimento di biologia evolutiva dell’Ateneo senese, conseguito nel 2007.

Dal 2007 al 2009 è stata assegnista di ricerca post-dottorato (vincendo un bando del Ministero Italiano dell’Istruzione, dell’Università e della Ricerca – MIUR) presso il laboratorio Cryotechniques for Electron Microscopy dell’Università di Siena.
Nel 2009 ha seguito il prestigioso corso di Fisiologia al Marine Biological Laboratory (MBL) a Woods Hole (Massachusetts, USA) per poi svolgere, dal 2009 al 2011, attività di ricerca post-dottorato al Institute for Molecular Biology and Biophysics, Swiss Federal Institute of Technology (ETH) di Zurigo. Dopo aver vinto una post-doctoral fellowship dell’European Molecular Biology Organization (EMBO), ha iniziato le sue attività di ricerca presso il Biology and Chemistry Department del Paul Scherer Institute (PSI) in Svizzera.

Dal 2012 è responsabile di un gruppo di ricerca nonchè faculty member del Max Planck Institute of Molecular Cell Biology di Dresda.

Dal 2013 svolge attività di insegnamento in qualità di lecturer a studenti master e dottorandi del Max Planck Institute e della Technical University di Dresda.

Negli ultimi quattro anni ha partecipato a più di 40 tra congressi, conferenze, seminari e forum scientifici internazionali in qualità di conference chair o speaker.

Ha conseguito riconoscimenti e fondi per la ricerca a livello internazionale, tra i quali il Keith R. Porter Fellow Award per la Biologia Cellulare nel 2018, un European Research Council (ERC) Consolidator grant nel 2018 e un German Research Foundation (DFG) grant nel 2019.

È autrice di oltre 30 studi pubblicati su prestigiose riviste scientifiche internazionali, per molti dei quali è anche corresponding author. Tra gli articoli consigliati su F1000Prime/FacultyOpinions, il servizio che raccomanda le migliori pubblicazioni nei campi della biologia e della medicina attraverso i giudizi dei più influenti studiosi a livello mondiale, figurano ad esempio: “The molecular structure of mammalian primary cilia revealed by cryo-electron tomography” (Nature Structural Molecular Biology, 2020. “The Cryo-EM structure of Intraflagellar Transport Trains reveals how its motors avoid engaging in a tug-of-war” (Nature Cell Biology, 2018), “Microtubule doublets are double-track railways for intraflagellar transport trains” (Science, 2016), “Cryoelectron tomography of radial spokes in cilia and flagella” (The Journal of Cell Biology, 2011) e “Electron-tomographic analysis of intraflagellar transport particle trains in situ” (The Journal of Cell Biology, 2009).

Attività di ricerca

Nel Centro di biologia strutturale di Human Technopole, Gaia Pigino studierà i meccanismi molecolari necessari per l’assemblaggio e il funzionamento del ciglio, un organello presente nelle cellule eucariote di fondamentale importanza per la salute dell’umano in quanto la sua attività è legata all’insorgenza di numerose patologie, collettivamente definite ciliopatie. Gaia Pigino si occuperà di studiare i meccanismi molecolari e la funzione del ciglio indagando la struttura 3D dei suoi componenti.
Il lavoro di ricerca del suo team si posiziona nell’interfaccia tra biologia strutturale e biologia cellulare molecolare e vedrà l’utilizzo degli strumenti e metodologie più recenti in entrambi i campi: dalla crio-tomografia crioelettronica, alla microscopia a fluorescenza correlativa (CLEM), ai sistemi dinamici ricostituiti in vitro, alla genetica, alla biochimica, fino alla biologia cellulare più classica.

Email: gaia.pigino[at]fht.org

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Pubblicazioni

  • 07/2022 - Science

    In situ architecture of the ciliary base reveals the stepwise assembly of intraflagellar transport trains

    The cilium is an antenna-like organelle that performs numerous cellular functions, including motility, sensing, and signaling. The base of the cilium contains a selective barrier that regulates the entry of large intraflagellar transport (IFT) trains, which carry cargo proteins required for ciliary assembly and maintenance. However, the native architecture of the ciliary base and the […]

  • 07/2022 - BioRxiv

    Efficient precision genome editing of Chlamydomonas reinhardtii with CRISPR/Cas

    CRISPR/Cas genome engineering in the unicellular green algal model Chlamydomonas reinhardtii has until now only been applied to targeted gene disruption, whereas scar-less knock-in transgenesis has generally been considered infeasible. We have developed highly efficient homology-directed knock-in mutagenesis in cell-walled strains of Chlamydomonas. Our method allows scarless integration of fusion tags and sequence modifications of near arbitrary proteins […]

  • 04/2022 - Nano Lett

    Fabrication of High Aspect Ratio Gold Nanowires within the Microtubule Lumen

    Gold nanowires have great potential use as interconnects in electronic, photonic, and optoelectronic devices. To date, there are various fabrication strategies for gold nanowires, each one associated with particular drawbacks as they utilize high temperatures, toxic chemicals, or expensive compounds to produce nanowires of suboptimal quality. Inspired by nanowire fabrication strategies that used higher-order biopolymer […]

  • 11/2021 - eLife

    A WDR35-dependent coat protein complex transports ciliary membrane cargo vesicles to cilia

    Intraflagellar transport (IFT) is a highly conserved mechanism for motor-driven transport of cargo within cilia, but how this cargo is selectively transported to cilia and across the diffusion barrier is unclear. WDR35/IFT121 is a component of the IFT-A complex best known for its role in ciliary retrograde transport. In the absence of WDR35, small mutant […]

  • 08/2021 - Journal of Cell Science

    In vivo imaging shows continued association of several IFT A, B and dynein complexes while IFT trains U-turn at the tip

    Flagellar assembly depends on intraflagellar transport (IFT), a bidirectional motility of protein carriers, the IFT trains. The trains are periodic assemblies of IFT-A and IFT-B subcomplexes and the motors kinesin-2 and IFT dynein. At the tip, anterograde trains are remodeled for retrograde IFT, a process that in Chlamydomonas involves kinesin-2 release and train fragmentation. However, […]