Marino Zerial
- Director, Direttorato
- Group Leader, Zerial Group
Marino Zerial si è laureato in biologia all’Università di Trieste nel 1982 con una tesi sulle malattie da accumulo lisosomiale. Ha svolto esperienze di post-dottorato presso l’Institut Jacques Monod (Parigi, Francia) e presso l’European Molecular Biology Laboratory, EMBL (Heidelberg, Germania). È diventato capogruppo di ricerca all’EMBL nel 1989, Direttore e cofondatore dell’Istituto Max Planck di Biologia Molecolare Cellulare e Genetica, MPI-CBG, (Dresda, Germania) nel 1998. Inoltre, è professore onorario presso la Facoltà di Medicina della Technische Universität Dresden (Germania).
Marino Zerial ha dato contributi fondamentali per la comprensione dei meccanismi molecolari del traffico intracellulare, in particolare dei processi che permettono alle cellule di internalizzare molecule, quali sostanze nutritive e di segnalazione, conosciute col nome di endocitosi. Il suo lavoro sulle Rab GTPasi come regolatori principali della biogenesi degli organelli e della fusione delle membrane ha stabilito principi chiave citati nei libri di testo. Ha lavorato a diversi progetti traslazionali, tra cui il ruolo dell’endocitosi nell’infezione batterica, lo sviluppo di screening ad alto contenuto di immagini, la somministrazione di macromolecole terapeutiche e lo studio delle malattie del fegato umano.
Marino Zerial è stato insignito di numerosi premi di ricerca internazionali, come il FEBS Anniversary Prize del 1994, il Chiara D’Onofrio Prize (1999), il Gottfried Wilhelm Leibniz Prize (2006) e il Fritz Lipmann Honorary Lecture, premio della Società tedesca di biochimica e biologia molecolare (2019). È stato eletto Membro EMBO nel 1996 e Membro dell’Istituto Veneto di Scienze, Lettere ed Arti nel 2019. Inoltre, è stato recentemente eletto membro onorario internazionale dell’American Academy of Arts and Sciences (2021).
Pubblicazioni
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05/2023 - Nature Physics
Two-component molecular motor driven by a GTPase cycle
ATPases are a group of enzymes that can cyclically convert the free energy of ATP hydrolysis into mechanical work. GTPases are another class of enzymes that are predominantly associated with signal transduction processes, but their role in mechanotransduction is less established. It was previously shown that the binding of the GTPase Rab5 to the tethering […]
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12/2019
Three-dimensional spatially resolved geometrical and functional models of human liver tissue reveal new aspects of NAFLD progression
Early disease diagnosis is key to the effective treatment of diseases. Histopathological analysis of human biopsies is the gold standard to diagnose tissue alterations. However, this approach has low resolution and overlooks 3D (three-dimensional) structural changes resulting from functional alterations. Here, we applied multiphoton imaging, 3D digital reconstructions and computational simulations to generate spatially resolved […]
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08/2016 - Nature
An endosomal tether undergoes an entropic collapse to bring vesicles together
An early step in intracellular transport is the selective recognition of a vesicle by its appropriate target membrane, a process regulated by Rab GTPases via the recruitment of tethering effectors1,2,3,4. Membrane tethering confers higher selectivity and efficiency to membrane fusion than the pairing of SNAREs (soluble N-ethylmaleimide-sensitive factor attachment protein receptors) alone5,6,7. Here we address the […]
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05/2012 - Nature
Rab5 is necessary for the biogenesis of the endolysosomal system in vivo
An outstanding question is how cells control the number and size of membrane organelles. The small GTPase Rab5 has been proposed to be a master regulator of endosome biogenesis. Here, to test this hypothesis, we developed a mathematical model of endosome dependency on Rab5 and validated it by titrating down all three Rab5 isoforms in […]
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05/2009 - Nature
Reconstitution of Rab- and SNARE-dependent membrane fusion by synthetic endosomes
Rab GTPases and SNAREs (soluble N-ethylmaleimide-sensitive factor attachment protein receptors) are evolutionarily conserved essential components of the eukaryotic intracellular transport system. Although pairing of cognate SNAREs is sufficient to fuse membranes in vitro, a complete reconstitution of the Rab–SNARE machinery has never been achieved. Here we report the reconstitution of the early endosomal canine Rab5 GTPase, its […]
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